结果表明 重组表达菌株pET-32a-hemolin经终浓度为0.1 mmol/L IPTG低温诱导后可在大肠杆菌BL21中成功表达;通过镍离子金属螯合亲和层析并经200 mmol/L咪唑洗脱可以获得较纯的重组不Hemolin蛋白;免疫新西兰大白兔产生特异性多克隆抗体通过蛋白A亲和层析柱纯化后可获得高纯度的Hemolin抗体,并经抗体亲和层析获得的天然Hemolin蛋白纯度高,可用于对HemoB-Raf mutationlin蛋白功能的进一步研究。文章提供的分离纯化高纯度家蚕天然Hemolin蛋白的方法能够推进天然免疫蛋白的纯化,为进一步研究家蚕天然Hemolin蛋白的晶体结构、蛋白质抑菌功能以及抗病不要毒活性奠定基础。
目的通过2008-2018年丙型病毒型肝炎(简称丙肝)常规体检人群实验室确诊情况的统计分析,了解其分布特征,为有效预防和治疗提供依据。方法采用酶联免疫吸附法(ELISA)初筛抗-HCV,采用实时荧光定量PCR法复检HCV RNA确诊。